Hemoglobina.

 Imagina que propongo utilizar un enorme camión  que pesa 68.000 kilogramos pero que solo puede transportar 128. Apenas dos personas. Seguro que piensas que es ineficiente, antiecológico e incluso absurdo. Pero, si analizamos como se transporta el oxigeno por nuestra sangre, la situación es exactamente esa. Una enorme y pesada molécula de hemoglobina que solo lleva una pequeña cantidad de oxigeno. Y, sin embargo, aún no hemos encontrada una forma más eficaz de hacerlo.

 Para pesar una molécula de hemoglobina se utilizan daltons que es la unidad de masa atómica. Una típica molécula de hemoglobina (hay varios tipos) tiene una masa de unos 68.000 daltons y puede transportar cuatro moléculas de oxigeno cuya masa es de 32 daltons aproximadamente. ¿Ineficiente? No tanto si lo comparas con la alternativa que sería transportar el oxigeno disuelto en la sangre. 

 La hemoglobina tiene una compleja estructura globular.  Pero esta estructura tiene un funcionamiento muy especial. Cuando el oxigeno esta presente en pequeñas concentraciones casi no le presta atención. Sin embargo, cuando su presión parcial sube de un cierto nivel lo captura rápidamente hasta saturarse. Esta reacción es reversible, es decir puede invertirse en las condiciones de presión y temperatura de nuestro cuerpo. Así la hemoglobina captura el oxigeno en nuestros pulmones donde su presión parcial es relativamente alta, y  lo libera al llegar a los tejidos donde es más baja ya que ha sido consumido por el funcionamiento de  nuestros músculos y órganos internos. Lo podemos ver en más detalle en la siguiente gráfica: 

 A la derecha la concentración es mas alta y la hemoglobina esta saturada con todo el oxigeno que puede transportar. Pero cuando la presión parcial del oxigeno baja, todo el oxigeno es liberado rápidamente. Como puedes ver un cambio muy pequeño en la presión parcial es capaz de cambiar desde una molécula con oxigeno (oxihemoglobina) a otra sin él (desoxihemoglobina). Y la cantidad de oxigeno que puede transportar es muy superior al disuelto en la sangre. Se trata de una gráfica aproximada ya que hay varios efectos como cambios en el pH que la pueden modificarla. Además, las distintas variantes de la hemoglobina tienen comportamientos algo distintos. Por ejemplo, existe una variante utilizada por los fetos que presenta una mayor atracción por el oxigeno y les permite “robarlo” a su madre.

 Si bien nuestro organismo requiere una molécula realmente compleja eso le  permite un comportamiento muy simple y elegante.  Y tan eficaz que no hemos sido incapaces de imitarlo con éxito a  pesar del enorme interés de empresas y gobiernos en encontrarle un sustituto sintético. Actualmente hay dos líneas de investigación principales, hemoglobina de origen animal,  sintético u  obtenida por ingeniería genética  y compuestos de  perfluorocarbono. Ninguno de ellos ha sido capaz de sustituir a las transfusiones de sangre y, por ello, las donaciones siguen siendo tan necesarias.