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jueves, 19 de mayo de 2011

El CSIC patenta un producto que elimina sustancias cancerígenas de los alimentos.

 El preparado no altera ni el sabor ni el olor de la comida. Al menos eso es lo que afirma un equipo de investigadores del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) que ha patentado un producto que reduce en un 80% la formación de acrilamida en algunos alimentos y en un 98% la de hidroximetilfurfural, dos compuestos potencialmente cancerígenos.
 Su aplicación es sencilla, es la primera cobertura alimentaria que inhibe simultáneamente ambas sustancias y puede suponer la solución a un problema que preocupa a las agencias de seguridad alimentaria desde hace años.

CSIC
 La acrilamida y el hidroximetilfurfural se generan de manera natural a partir de la reacción de azúcares y aminoácidos durante el cocinado de los alimentos, principalmente en los horneados de productos de panadería. “La interacción entre azúcares y aminoácidos da lugar a hidroximetilfurfural, mientras que para la formación de acrilamida es indispensable la presencia del aminoácido asparagina”.

martes, 17 de mayo de 2011

Estudiar nos hace más jovenes.

 Según un estudio publicado en la revista Brain Behaviour and Immunity las personas que han desarrollado su intelecto a lo largo de la vida parecen más jóvenes porque envejecen más lentamente. 

 Siempre se ha dicho que estudiar y ejercitar el cerebro en general ayuda a mantener en buen estado a nuestro Sistema Nervioso y por lo tanto al resto de nuestro cuerpo. Pero en este trabajo se ha visto por primera vez una relación directa entre ambiente y bioquímica celular. Parece ser que el estudio ha revelado que los individuos con niveles bajos de educación tienen los telomeros de sus cromosomas más cortos.

                www.jano.es

 Acordaos que el desgaste del telómero en el transcurso de ciclos celulares, impide su función protectora del cromosoma, con lo que éste se vuelve inestable, se fusiona o se pierde. Las células que presentan estos defectos, no sólo son incapaces de duplicarse, sino que dejan de ser viables y se activan los procesos de apoptosis o muerte celular programada.

sábado, 16 de abril de 2011

A vueltas con la resistencia a los antibióticos de las bacterias.

 Desde hace tiempo se intenta concienciar a la población del peligro del uso indiscriminado de antibióticos. 
Ya existen infinidad de cepas bacterianas resistentes a estas moléculas, pero normalmente se encuentran reducidas a ambientes hospitalarios, sin embargo un grupo de científicos han publicado en The Lancet el hallazgo de bacterias causantes de la disentería (Shigella boydii) y el cólera (Vibrio cholerae) resistentes a antibióticos de la familia de la penicilina.


 Es evidente que debemos centrar  nuestros esfuerzos en la búsqueda de nuevas fuentes anti-microbianas mediante herramientas como los bacteriófagos o el propio mundo procariota.
 Os dejo también un enlace a un post sobre Nanotecnología antibacteriana.

jueves, 31 de marzo de 2011

Hemoglobina.

 Imagina que propongo utilizar un enorme camión  que pesa 68.000 kilogramos pero que solo puede transportar 128. Apenas dos personas. Seguro que piensas que es ineficiente, antiecológico e incluso absurdo. Pero, si analizamos como se transporta el oxigeno por nuestra sangre, la situación es exactamente esa. Una enorme y pesada molécula de hemoglobina que solo lleva una pequeña cantidad de oxigeno. Y, sin embargo, aún no hemos encontrada una forma más eficaz de hacerlo.

 Para pesar una molécula de hemoglobina se utilizan daltons que es la unidad de masa atómica. Una típica molécula de hemoglobina (hay varios tipos) tiene una masa de unos 68.000 daltons y puede transportar cuatro moléculas de oxigeno cuya masa es de 32 daltons aproximadamente. ¿Ineficiente? No tanto si lo comparas con la alternativa que sería transportar el oxigeno disuelto en la sangre. 

 La hemoglobina tiene una compleja estructura globular.  Pero esta estructura tiene un funcionamiento muy especial. Cuando el oxigeno esta presente en pequeñas concentraciones casi no le presta atención. Sin embargo, cuando su presión parcial sube de un cierto nivel lo captura rápidamente hasta saturarse. Esta reacción es reversible, es decir puede invertirse en las condiciones de presión y temperatura de nuestro cuerpo. Así la hemoglobina captura el oxigeno en nuestros pulmones donde su presión parcial es relativamente alta, y  lo libera al llegar a los tejidos donde es más baja ya que ha sido consumido por el funcionamiento de  nuestros músculos y órganos internos. Lo podemos ver en más detalle en la siguiente gráfica: 

 A la derecha la concentración es mas alta y la hemoglobina esta saturada con todo el oxigeno que puede transportar. Pero cuando la presión parcial del oxigeno baja, todo el oxigeno es liberado rápidamente. Como puedes ver un cambio muy pequeño en la presión parcial es capaz de cambiar desde una molécula con oxigeno (oxihemoglobina) a otra sin él (desoxihemoglobina). Y la cantidad de oxigeno que puede transportar es muy superior al disuelto en la sangre. Se trata de una gráfica aproximada ya que hay varios efectos como cambios en el pH que la pueden modificarla. Además, las distintas variantes de la hemoglobina tienen comportamientos algo distintos. Por ejemplo, existe una variante utilizada por los fetos que presenta una mayor atracción por el oxigeno y les permite “robarlo” a su madre.

 Si bien nuestro organismo requiere una molécula realmente compleja eso le  permite un comportamiento muy simple y elegante.  Y tan eficaz que no hemos sido incapaces de imitarlo con éxito a  pesar del enorme interés de empresas y gobiernos en encontrarle un sustituto sintético. Actualmente hay dos líneas de investigación principales, hemoglobina de origen animal,  sintético u  obtenida por ingeniería genética  y compuestos de  perfluorocarbono. Ninguno de ellos ha sido capaz de sustituir a las transfusiones de sangre y, por ello, las donaciones siguen siendo tan necesarias.

miércoles, 30 de marzo de 2011

Dame veneno que quiero vivir.

Los pilares de la vida y de la Bioquímica se vuelven a tambalear.
La Dr. Felisa Wolfe-Simon del Instituto de Astrobiología de la NASA ha descubierto un tipo de bacteria que necesita arsénico en lugar de fósforo para vivir.

Tradicionalmente se ha considerado al fósforo uno de los bloques fundamentales de la vida, ya que forma parte de la estructura del ADN. El arsénico es muy similar; de hecho es el elemento que está inmediatamente bajo el fósforo en la Tabla Periódica de los Elementos. Lo que podría estar realizando esta protobacteria es sustituir parte del fósforo de su ADN y de otras biomoléculas por arsénico.

                                                                                            
Bacterias que viven en el arsénico. Foto: NASA
La cepa de bacteria GFAJ-1 se ve en esta imagen de micrografía electrónica de barrido se muestra en una fotografía sin fecha, lanzado por la NASA, la revista Science y la Asociación Americana para el Avance de la Ciencia el 2 de diciembre de 2010. Un lago extraño, salado en California ha dado la bacteria igualmente extraña que se nutre de arsénico y redefine la vida tal como la conocemos, informaron investigadores el jueves. El hallazgo demuestra lo poco que saben los científicos sobre la variedad de formas de vida en la Tierra, y se puede expandir en gran medida en el que debe buscar vida en otros planetas y lunas, el equipo financiado por la NASA, dijo. También sugieren que los astrobiólogos la búsqueda de vida en otros planetas no es necesario que sólo buscan planetas con el mismo equilibrio de los elementos que la Tierra tiene. REUTERS / NASA / Science / AAAS